Allosteric là gì

ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYME

Hoạt cồn của khá nhiều tuyến phố điều đình hóa học rất có thể được điều hoà nhờ việc kiểm soát và điều chỉnh hoạt tí;nh của các enzyme điều chỉnh. Mục này biểu hiện phần đông enzyme nói bên trên với nhắc vai trò của chúng vào việc kiểm soát và điều chỉnh hoạt tí;nh của tuyến phố.

Bạn đang xem: Allosteric là gì

Bài Viết: Allosteric là gì

Điều chỉnh dị lập thể

Những enzyme điều chỉnh thường xuyên là rất nhiều enzyme dị lập thể (allosteric enzymes). Hoạt tí;nh của một enzyme dị lập thể bị biến hóa vì một phân tử nhỏ tuổi hotline là effector (effector, chất tác động) hoặc modulator (modulator, hóa học điều biến). Effector link thuận nghịch dựa vào lực ko – cùng hoá trị vào một trong những vị trí; điều chỉnh (regulatory site) tách bóc biệt khỏi vị trí; xúc tác (catalytic site) cùng gây nên sự thay đổi trong hình trạng hoặc kiểu dáng của enzyme (Hình 16.21). Hoạt tí;nh của vị trí; xúc tác cho nên vì thế bị biến hóa. Một effector dương làm tăng hoạt tí;nh enzyme, một effector âm, trái lại, làm sút hoạt tí;nh hoặc giam giữ enzyme. Những đổi khác những điều đó vào hoạt tí;nh hay khởi đầu từ đa số biến hóa trong ái lực biểu loài kiến của enzyme so với cơ chất, tuy nhiên phần đa đổi khác vào vận tốc cực đại cũng rất có thể giới thiệu.


*

Điều chỉnh dị lập thể

Cấu trúc với tác dụng của một enzyme dị lập thể. Trong hình mặt effector hoặc modulator (chất điều biến) thứ nhất tích phù hợp 1 vị trí; sản phẩm công nghệ điều hòa bóc tách biệt với làm biến hóa hình thể enzyme dẫn đến sự biến hóa mẫu thiết kế của vị trí; vận động. Vị trí; hoạt động tiếng hoàn toàn có thể liên kết cơ chất hiệu quả rộng. Ở trên đây effector là dương tí;nh bởi nó kí;ch thí;ch sự liên kết cơ hóa học với hoạt tí;nh xúc tác. (Theo Prescott, Harley với Klein, 2005)


Những enzyme điều chỉnh hay là hồ hết enzyme dị lập thể (allosteric enzymes). Hoạt tí;nh của một enzyme dị lập thể bị đổi khác vị một phân tử nhỏ dại call là effector (effector, chất tác động) hoặc modulator (modulator, chất điều biến). Effector links thuận nghịch nhờ lực không – cùng hoá trị vào một trong những vị trí; điều chỉnh (regulatory site) tách biệt khỏi vị trí; xúc tác (catalytic site) với gây ra sự thay đổi vào ngoài mặt hoặc hình dáng của enzyme (Hình 16.21). Hoạt tí;nh của vị trí; xúc tác cho nên vì vậy bị chuyển đổi. Một effector dương làm cho tăng hoạt tí;nh enzyme, một effector âm, trái lại, có tác dụng sút hoạt tí;nh hoặc kìm hãm enzyme. Những biến đổi như thế trong hoạt tí;nh thường xuyên xuất phát từ phần đông chuyển đổi trong ái lực biểu kiến của enzyme so với cơ chất, mặc dù thế đều đổi khác trong tốc độ cực to cũng có thể ra mắt.


*

Sự kiểm soát và điều chỉnh ACTase

Phản ứng Aspartate carbamoyltransferase với phương châm của enzyme này vào bài toán kiểm soát và điều chỉnh sinh tổng đúng theo pyrimidine. Sản phđộ ẩm cuối cùng CTP giam giữ hoạt tí;nh của ACTase (-) còn ATPhường lại hoạt hóa enzyme (+). Cacbamoyl Phosphate synthetase cũng bị giam cầm vì chưng phần đa thành phầm cuối cùng của tuyến phố nlỗi UMP.. (Theo Prescott, Harley và Klein, 2005)

Những quánh tí;nh đụng học của enzyme không – điều chỉnh chứng minh rằng hằng số Michaelis (Km) là nồng độ cơ chất cần cho một enzyme chuyển động nghỉ ngơi vận tốc bởi nửa gia tốc cực lớn. Hằng số này chỉ vận dụng đến phần đông mặt đường cong bão hoà cơ chất hyperbole nhưng quán triệt hồ hết mặt đường cong xí;ch-ma hay chạm chán cùng với phần đông enzyme dị lập thể (Hình 16.23). Nồng độ cơ chất nên cho một nửa tốc độ cực lớn cùng với phần lớn enzyme dị lập thể bao gồm mặt đường cong cơ hóa học xí;ch-ma được Call là quý giá 0,5 hoặc K0,5.


trong số những enzyme kiểm soát và điều chỉnh dị lập thể được nghiên giúp kỹ nhất sẽ là Aspartate-carbamoyltransferase (ACTase) sinh sống E. coli. Enzyme xúc tác sự dừng tụ của cacbamoylphosphate cùng với aspartate tạo thành thành cacbamoylaspartate (Hình 16.22).

ACTase xúc tác làm phản ứng đưa ra quyết định tốc độ của tuyến phố sinch tổng phù hợp pyrimidine ở E. coli. Đường cong cơ hóa học bão hoà là xí;ch-ma Khi độ đậm đặc của một trong những nhị cơ hóa học thay đổi (Hình 16.23)


*

Động học của Aspartate carbamoyltransferase sinh sống E. coli

CTP là 1 trong effector âm làm tăng giá trị K 0,5 , còn ATP là một effector dương, lùi về K 0,5 . V max vẫn chính là hằng số. (Theo Prescott, Harley với Klein, 2005)

Enzyme có trên một vị trí; vận động cùng sự liên kết của một phân tử cơ hóa học vào trong 1 vị trí; vận động sẽ kí;ch thí;ch sự link của cơ chất vào hầu hết vị trí; khác. Hơn nữa, cytidine triphosphate (CTP), một sản phẩm ở đầu cuối của sinch tổng đúng theo pyrimidine, giam cầm enzyme, trái lại ATPhường (purine) lại hoạt hoá enzyme. Cả hai effector đổi khác quý giá K0,5 của enzyme nhưng không biến đổi vận tốc cực đại của enzyme. GTPhường nhốt bởi cách thức nâng cấp K0,5 hoặc di chuyển con đường cong bão hoà cơ chất lên hầu như cực hiếm cao hơn nữa. Như vậy được phnghiền enzyme vận động lừ đừ rộng ở một nồng độ cơ hóa học trông rất nổi bật Khi CTP. xuất hiện thêm. ATPhường hoạt hoá bằng cách thức chuyển đường cong cho tới đều cực hiếm nồng độ cơ chất rẻ hơn khiến cho enzyme chuyển động cực to sang một phạm vi nồng độ cơ hóa học rộng to lớn. Do đó, khi tuyến đường hoạt động tới mức nồng độ CTP. tăng khá cao hoạt tí;nh ACTase sẽ sút và vận tốc tạo thành thành thành phầm sau cuối bị trầm lắng. Trái lại, khi mật độ thành phầm ở đầu cuối ATP tăng lên so với CTPhường, ATPhường đang kí;ch thí;ch tổng vừa lòng CTPhường. trải qua tác dụng lên ACTase.

Xem thêm: " Srsly Là Gì ? Srsly Có Nghĩa Là Gì


Aspartate carbamoyltransferase nghỉ ngơi E. coli ưng ý một ví; dụ rõ ràng về đầy đủ vị trí; điều chỉnh cùng vị trí; xúc tác riêng rẽ giữa những enzyme dị lập thể. Enzyme là một trong protein to bao gồm 2 bên dưới đơn vị xúc tác với 3 bên dưới đơn vị chức năng kiểm soát và điều chỉnh (Hình 16.24a). Những bên dưới đơn vị chức năng xúc tác chỉ chứa đa số vị trí; xúc tác với ko dựa dẫm vày CTPhường với ATP. Những bên dưới đơn vị chức năng kiểm soát và điều chỉnh không xúc tác bội phản ứng tuy vậy có những vị trí; điều chỉnh liên kết CTPhường cùng ATP. khi link vào enzyme trọn vẹn mọi effector này gây ra hầu hết biến đổi về dáng vẻ Một trong những dưới-đơn vị chức năng kiểm soát và điều chỉnh, tiếp nối Một trong những bên dưới đơn vị chức năng xúc tác với hầu hết vị trí; xúc tác. Enzyme rất có thể biến đổi thuận nghịch thân một dạng T í;t chuyển động và một dạng R hoạt động rộng (Hình 16.24 b, c). Do đó vị trí; điều chỉnh tương quan cho vị trí; xúc tác ngơi nghỉ khoảng tầm cách thức khoảng tầm 6,0 nm.


*

Cấu trúc cùng điều chỉnh của Aspartate carbamoyltransferase sống E. coli. (Theo Prescott, Harley và Klein, 2005)

Thể Loại: Chia sẻ Kiến Thức Cộng Đồng


Bài Viết: Allosteric Là Gì – What Is An Allosteric Site Of The Enzyme

Thể Loại: LÀ GÌ

Nguồn Blog là gì: https://gmailwireless.com Allosteric Là Gì – What Is An Allosteric Site Of The Enzyme


Related


About The Author
*

Là GìEmail Author

Leave a Reply Hủy

Lưu thương hiệu của tôi, tin nhắn, cùng website trong trình chú ý này đến lần phản hồi tiếp nối của tôi.

Leave a Reply

Your email address will not be published. Required fields are marked *